Cervello e sistema nervoso

Proteina tau obiettivo chiave della ricerca sulle malattie neurodegenerative

Proteina tau. 

La proteina tau è una proteina associata ai microtubuli, ampiamente presente nel sistema nervoso centrale. Svolge un ruolo chiave nel mantenimento e nella regolazione della struttura e della funzione dei neuroni.

Nelle malattie neurodegenerative, l’aggregazione anomala delle proteine ​​Tau porta alla formazione di grovigli neurofibrillari. Questi grovigli compromettono l’integrità neuronale e contribuiscono alla morte cellulare e alla progressione della malattia.

Per sviluppare nuovi metodi diagnostici e approcci terapeutici per il trattamento di queste malattie neurodegenerative, è essenziale studiare il ruolo della proteina Tau e la sua successiva aggregazione e formazione di grovigli neurofibrillari.

Il ruolo critico della proteina Tau nel citoscheletro neuronale

I neuroni sono cellule complesse le cui funzioni e strutture dipendono dalla riorganizzazione dinamica del citoscheletro.

Il citoscheletro aiuta le cellule a mantenere la loro forma e organizzazione interna, gestita individualmente dai singoli elementi al suo interno. I microfilamenti resistono alla tensione, i microtubuli mantengono la forma cellulare e facilitano il trasporto del carico, mentre i filamenti intermedi ancorano gli organelli.

La proteina tau agisce legandosi ai microtubuli negli assoni, favorendone l’assemblaggio, prevenendone la depolimerizzazione e migliorandone la stabilità.

La funzione della tau è finemente regolata da modificazioni post-traduzionali, in particolare dalla fosforilazione, che riduce l’affinità della proteina per i microtubuli e ne influenza la dinamica. Questo processo è essenziale per il corretto funzionamento neuronale.

proteina tau

Figura 1. Ruolo della proteina tau nella stabilità e nel trasporto dei microtubuli. Fonte immagine:  https://doi.org/10.1002/cmdc.202400180

Caratteristiche strutturali della proteina Tau

Le proteine ​​tau sono costituite da quattro domini primari: il dominio di proiezione N-terminale, la regione ricca di prolina, il dominio di legame ai microtubuli (MBD) e la regione C-terminale.

Il dominio N-terminale contribuisce alla stabilità assonale interagendo con altri componenti del citoscheletro e con le membrane cellulari.

La regione ricca di prolina contiene siti di fosforilazione che regolano la segnalazione neurale e la comunicazione intracellulare.

L’MBD determina l’affinità di legame della Tau con i microtubuli, mentre la regione C-terminale supporta l’MBD nel mantenimento della stabilità e della funzionalità dei microtubuli.

Lo splicing alternativo produce sei isoforme di Tau con diversi inserti N-terminali (0N, 1N, 2N) e ripetizioni MBD (3R o 4R). Ogni isoforma ha funzionalità distinte, in particolare nella capacità di legarsi ai microtubuli.

Sei isoforme Tau generate dallo splicing alternativo

Figura 2. Sei isoforme di Tau sono generate tramite splicing alternativo. Crediti immagine:  https://doi.org/10.1002/cmdc.202400180

Proteina Tau e malattie neurodegenerative

La proteina tau nella malattia di Alzheimer

La malattia di Alzheimer (MA) è la malattia neurodegenerativa più diffusa tra gli anziani, caratterizzata da un’anomala fosforilazione della proteina Tau. Le proteine ​​Tau fosforilate si staccano dai microtubuli, aggregandosi in grovigli neurofibrillari e compromettendo le strutture neuronali. Questa compromissione porta ai sintomi caratteristici della malattia di Alzheimer: perdita di memoria e declino cognitivo.

Anche l’accumulo di beta-amiloide (Aβ) è fortemente caratteristico dell’AD. La ricerca indica una forte correlazione tra la patologia della tau e l’accumulo di Aβ.

Nelle fasi iniziali dell’AD, si formano placche di Aβ tra i neuroni, innescando infiammazione e stress ossidativo. Questo promuove la fosforilazione e l’aggregazione della proteina Tau, che può portare a un’esacerbazione della tossicità di Aβ, innescando un circolo vizioso che accelera la progressione dell’AD.

Interazione di Aβ e Tau nell'AD

Figura 3. Interazione di Aβ e Tau nell’AD. Fonte immagine:  https://doi.org/10.7150/ijbs.57078

Proteina tau nel morbo di Parkinson

Il morbo di Parkinson (MP) è la seconda malattia neurodegenerativa più comune, caratterizzata principalmente dall’aggregazione anomala di α-sinucleina (α-syn) in corpi di Lewy. Questa aggregazione provoca la progressiva perdita di neuroni dopaminergici .

Nuove prove suggeriscono che anche la proteina Tau contribuisce alla patologia del morbo di Parkinson.

La ricerca ha dimostrato che la proteina Tau interagisce con la proteina α-sin, accelerandone l’aggregazione. Le fibrille preformate (PFF) di Tau e α-sin miste mostrano un’attività di propagazione più forte rispetto alle PFF di α-sin da sole, inducendo disfunzione mitocondriale, compromissione sinaptica e neurotossicità. Studi autoptici su pazienti con Parkinson (PD) confermano questa teoria della co-localizzazione di Tau e α-sin nei corpi di Lewy.

Mappa di calore dei punteggi patologici pS129 nei cervelli dei topi iniettati con diversi PFF

Figura 4. Mappa di calore dei punteggi patologici di pS129 nei cervelli di topi iniettati con diversi PFF. Crediti immagine:  https://doi.org/10.1093/brain/awac171

pS129 è un sito di fosforilazione su α-sin e un marcatore dell’aggregazione di α-sin. La mappa di calore mostra la distribuzione e la gravità della patologia α-sin nelle regioni cerebrali di topi iniettati con PFF α-sin o PFF misti Tau/α-sin. Le aree più rosse indicano una patologia più grave, mentre i PFF misti Tau/α-sin causano una patologia α-sin più ampia e grave.

Proteina tau nella malattia di Huntington (HD)

La malattia di Huntington (MH) è un’altra malattia neurodegenerativa comune. A differenza dell’Alzheimer e del Parkinson, la MH è causata da mutazioni nel gene huntingtina (HTT). È caratterizzata da disfunzione motoria, declino cognitivo e sintomi psichiatrici.

Sebbene la fosforilazione della proteina Tau non sia un indicatore di HD, sono state osservate anomalie nella fosforilazione e nell’aggregazione della proteina Tau nelle fasi avanzate della malattia. La proteina huntingtina mutante (mHtt) può alterare la regolazione della proteina Tau, portando a questa fosforilazione e aggregazione osservate.

Anche i rapporti alterati delle isoforme Tau 4R/3R nella corteccia e nello striato dei pazienti affetti da HD suggeriscono che lo splicing errato della Tau sia associato alla patologia HD.

Leggi anche:La proteina Tau identificata come responsabile della malattia di Alzheimer

Riepilogo

La proteina tau è essenziale per la stabilità dei microtubuli e la funzione neuronale. La disfunzione della proteina è collegata a diverse malattie neurodegenerative, come Alzheimer, Parkinson e HD.

Per supportare la ricerca sui meccanismi della proteina Tau e sulle patologie correlate, AcroBiosystems offre una vasta gamma di prodotti Tau di alta qualità, tra cui proteine ​​Tau selvatiche, mutanti e fosforilate, PFF di Tau, linee cellulari stabili di Tau e anticorpi p-tau. Questi prodotti AcroBiosystems soddisfano le diverse esigenze della ricerca di base e dello sviluppo di farmaci.

La proteina Tau nella ricerca sulle malattie neurodegenerative

Credito immagine: ACROBiosystems

La proteina Tau nella ricerca sulle malattie neurodegenerative

Credito immagine: ACROBiosystems

La proteina Tau nella ricerca sulle malattie neurodegenerative

Credito immagine: ACROBiosystems

Riferimenti

  1. Di Lorenzo, D. (2024). Proteina Tau e tauopatie: esplorazione delle interazioni proteina Tau-proteina e microtubuli, interazioni crociate e strategie terapeutiche.  ChemMedChem , 19(21). https://doi.org/10.1002/cmdc.202400180 .
  2. Yang, J., Zhi, W. e Wang, L. (2024). Ruolo della proteina Tau nelle malattie neurodegenerative e sviluppo dei suoi farmaci mirati: una revisione della letteratura.  Molecules , (online) 29(12), pp. 2812–2812. https://doi.org/10.3390/molecules29122812 .
  3. Zhang, H., et al . (2021). Interazione tra Aβ e Tau nella patogenesi della malattia di Alzheimer.  International Journal of Biological Sciences , (online) 17(9), pp. 2181–2192. https://doi.org/10.7150/ijbs.57078 .
  4. Pan, L., et al . (2022). La tau accelera l’aggregazione e la diffusione dell’α-sinucleina nel morbo di Parkinson.  Brain: A Journal of Neurology , (online) 145(10), pp. 3454–3471. https://doi.org/10.1093/brain/awac171 .
  5. Singh, S., et al . (2025). Targeting della proteina tau nell’Alzheimer e oltre: approfondimenti sulla patologia e sulle strategie terapeutiche.  Ageing Research Reviews , 104, p.102639.  https://doi.org/10.1016/j.arr.2024.102639 .

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